蛋白质功能性

蛋白质的功能性质（Functional Properties of Protein）

蛋白质的功能性质是指食品体系在加工、贮藏、制备和消费过程中蛋白质对食品产生需要特征的那些物理、化学性质。各种食品对蛋白质功能特性的要求是不一样的（表2-3）。 

表2-2 食品体系中蛋白的功能作用

表2-3  各种食品对蛋白质功能特性的要求

 食品的感官品质是由各种食品原料复杂的相互作用产生的。例如蛋糕的风味、质地、颜色和形态等性质，是由原料的热胶凝性，起泡、吸水作用、乳化作用、粘弹性和褐变等多种功能性组合的结果。因此，一种蛋白质作为蛋糕或其他类似产品的配料使用时，必须具有多种功能特性。动物蛋白，例如乳（酪蛋白）、蛋和肉蛋白等，是几种蛋白质的混合物，它们有着较宽范围的物理和化学性质，及多种功能特性，例如蛋清具有持水性、胶凝性、粘合性、乳化性、起泡性和热凝结等作用，现已广泛地用作许多食品的配料，蛋清的这些功能来自复杂的蛋白质组成及它们之间的相互作用，这些蛋白质成分包括卵清蛋白、伴清蛋白、卵粘蛋白、溶菌酶和其他清蛋白。然而植物蛋白（例如大豆和其他豆类及油料种子蛋白等）；和乳清蛋白等其他蛋白质，虽然它们也是由多种类型的蛋白质组成，但是它们的功能特性不如动物蛋白，目前只是在有限量的普通食品中使用。

一、蛋白质的界面性质(Interficial properties)

泡沫或乳化体系类的食品，一般要利用到蛋白质的起泡性、泡沫稳定性和乳化性等功能，例如焙烤食品、甜点心、啤酒、牛奶、冰淇淋、黄油和肉馅等，这些分散体系，除非有两亲物质存在，否则是不稳定的。蛋白质是两亲分子，它能自发地迁移到空气-水界面或油-水界面，在界面上形成高粘弹性薄膜，其界面体系比由低分子质量的表面活性剂形成的界面更稳定。

1．乳化性质

许多食品属于乳胶体（牛奶、乳脂、冰淇淋、豆奶、黄油、干酪、蛋黄酱和肉馅），蛋白质成分在稳定这些胶态体系中通常起着重要的作用。天然乳胶体靠脂肪球“这种“膜”由三酰甘油、磷脂、不溶性脂蛋白和可溶性蛋白的连续吸附层所构成。蛋白质一般对水/油（W/O）型乳胶液的稳定性较差。这可能是因为大多数蛋白质的强亲水性使大量被吸附的蛋白质分子位于界面的水相一侧。

蛋白质的表面活性不仅与蛋白质中氨基酸的组成、结构、立体构象、分子中极性和非极性残基的分布与比例，二硫键的数目与交联，以及分子的大小、形状和柔顺性等内在因素有关，而且与外界因素，甚至加工操作有关。凡是能影响蛋白质构象和亲水性与疏水性的环境因素，诸如pH、温度、离子强度和盐的种类、界面的组成、蛋白质浓度、糖类和低分子量表面活性剂，能量的输入，甚至形成界面加工的容器和操作顺序等，都将影响蛋白质的表面活性。蛋白质在搅打和均质时形成泡沫和乳状液的关键在于蛋白质能自发和快速的吸附在新形成的界面（空气-水或油-水）上。

表2-4 各种蛋白质的乳化作用指数值a

1. 蛋白质分散在0.5%的磷酸盐缓冲液中，pH6.5，离子强度0.1，琥珀酰化（%）表示酵母蛋白中琥珀酰化的赖氨酸基数

2．起泡性(foaming properties)

食品泡沫通常是气泡在连续的液相或含可溶性表面活性剂的半固相中形成的分散体系。种类繁多的泡沫其质地大小不同，例如蛋白质酥皮、蛋糕、棉花糖和某些其他糖果产品、点心顶端配料、冰淇淋、蛋奶酥、啤酒泡沫、奶油冻和面包等。大多数情况下，气体是空气或CO2，连续相是含蛋白质的水溶液或悬浊液。某些食品泡沫是很复杂的胶态体系，例如冰淇淋中存在分散的和群集的脂肪球（多数是固体）、乳胶体（或悬浊液）、分散的冰晶悬浮体，多糖凝胶、糖和蛋白质的浓缩溶液以及空气气泡。通常用表面活性剂以保持界面，使之防止气泡聚集，因为表面活性剂能够降低界面张力，并且在气泡之间形成有弹性的保护层，某些蛋白质可通过在气-液界面吸附形成保护膜，这种情况下，两个邻近的气泡之间的薄片由被液层隔开的2个吸附蛋白质膜所组成。各种泡沫的气泡大小很不相同，直径从1微米到几cm不等，气泡的大小取决于多种因素，例如，液相的表面张力和粘度、输入的能量，分布均匀的细微气泡可以使食品产生稠性、细腻和松软性，提高分散性和风味感。

产生泡沫有三种方法：最简单的一种方法是让鼓泡的气体通过多孔分配器（例如烧结玻璃），然后通入低浓度（0.01％～2.0%，W/V）蛋白质水溶液中，最初的气体乳胶体因气泡上升和排出而被破坏，由于气泡被压缩成多面体而发生畸变，使泡沫产生一个大的分散相体积（φ）（图5-31）。如果通入大量气体，液体可完全转变成泡沫，甚至用稀蛋白质溶液同样也能得到非常大的泡沫体积。一般可膨胀10倍（膨胀率为1000%），在某些情况下可能达到100倍，对应的φ值分别为0.9和0.99（假定全部液体都转变成泡沫），泡沫密度也相应地改变。

图1-3 形成泡沫图解。A.液体体积；B.掺入的气体体积；C.分散体的总体积；D.泡

沫中的液体体积（=E-B）；E.泡沫体积。泡沫体积定义为100×E/A；膨胀量为100×

B/A=100×（C-A）/A，起泡能力为100×B/D，泡沫相体积为100×B/E。

  第二种起泡方法是在有大量气相存在时搅打（或搅拌）或振摇蛋白质水溶液产生泡沫，搅打是大多数食品充气最常用一种方法，与鼓泡法相比，搅打产生更强的机械应力和剪切作用，使气体分散更均匀。更剧烈的机械应力会影响气泡的聚集和形成，特别是阻碍蛋白质在界面的吸附，导致对蛋白质的需要量增加（1％～40%， W/V）。在搅打时，试样体积通常增加300%～2000%不等。

意大利咖啡卡布奇诺（cappuccino）意大利特浓（Espresso）等的调制中常用到奶沫，而奶沫的制作就是用了搅打法。

第三种产生泡沫的方法是突然解除预先加压溶液的压力，例如在分装气溶胶容器中加工成的掼奶油（搅打奶油）。

表2-5 蛋白质起泡能力

a根据上述公式的计算值

糖类通常能抑制泡沫膨胀，但可提高泡沫的稳定性。后者是因为糖类物质能增大体相粘度，降低了薄片流体的脱水速率。由于糖类提高了蛋白质结构的稳定性，使蛋白质不能够在界面吸附和伸长，因此，在搅打时蛋白质就很难产生大的界面面积和大的泡沫体积。所以制作蛋白酥皮和其它含糖泡沫甜食，最好在泡沫膨胀后再加入糖。

当蛋白质被低浓度（0.1%）脂类污染时，脂类物质将会严重损害起泡性能，因此，无磷脂的大豆蛋白质制品、不含蛋黄的蛋白质、“澄清的”乳清蛋白或低脂乳清蛋白离析物与它们的含脂对应物相比，其起泡性能更好。这可能是由于具有表面活性的脂类化合物占据了空气-水界面，对吸附蛋白质膜的最适宜构象产生干扰，从而抑制了蛋白质在界面的吸附，使泡沫的内聚力和粘弹性降低，最终造成搅打过程中泡沫破裂。

蛋白质加热部分变性，可以改善泡沫的起泡性。因此在产生泡沫前，适当加热处理可提高大豆蛋白（70-～80℃）、乳清蛋白（40～60℃）、卵清蛋白（卵清蛋白和溶菌酶）等蛋白质的起泡性能，热处理虽然能增加膨胀量，但会使泡沫稳定性降低。若用比上述更剧烈的条件热处理则会损害起泡能力。

要想形成足够量的泡沫，必须使搅动的持续时间和强度适合于蛋白质的充分伸展和吸附。但过度强烈搅拌会降低膨胀量和泡沫的稳定性，卵清对过度搅拌特别敏感，搅打卵清或清蛋白超过6～8min可引起蛋白质在空气-水界面发生聚集-絮凝。这些不溶解的蛋白质在界面不能被完全吸附，使液体薄片的粘性不能满足泡沫高度稳定性的要求。

大多数蛋白质是一种复合蛋白，因此，它们的起泡性质受吸附在界面上的蛋白质组分之间的相互作用影响。例如，蛋清之所以具有优良的起泡性能，是与它的蛋白质组成有关。酸性蛋白质如果适当与碱性蛋白结合，则可提高起泡性，蛋白质的乳化能力和起泡能力之间不存在紧密的相关性。

塔塔粉：酒石酸氢钾，，主要用途是帮助蛋白打发及中和蛋白的碱性，顏色也会较雪白。

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二、面团的形成

小麦蛋白是众多食品蛋白质中唯一具有形成粘弹性面团特性的蛋白质。当小麦面粉与水（约3:1）于室温下混合、揉搓，形成强内聚性和粘弹性的面团，再通过发酵、焙烤便制成面包，但黑麦和大麦的这种性质较差。

小麦面粉中含有可溶性和不溶性两类蛋白，可溶性蛋白大约占总蛋白的20%，主要为清蛋白（溶于水）和球蛋白（溶于10%NaCl），以及少量的糖蛋白。它们对小麦粉的面团形成特性没有贡献。面筋蛋白（即小麦中的水不溶性蛋白是一类杂蛋白混合物）约占小麦总蛋白的80%，主要包含麦醇溶蛋白（溶于70%～90%乙醇）和麦谷蛋白（不溶于水和乙醇，而溶于酸或碱）。小麦面粉发酵时面筋蛋白能够捕捉气体形成粘弹性面团。此外，面筋蛋白中，还含有淀粉粒、戊聚糖、极性和非极性脂类及可溶性蛋白质，所有这些成分都有助于面团形成三维的粘弹性蛋白质网络和（或）面包质地形成。麦醇溶蛋白和麦谷蛋白的组成及大分子体积使面筋富有很多特性。由于它们的可离解氨基酸含量低，使面筋蛋白质不溶于中性水溶液。面筋富含谷氨酰胺（33%以上）和含羟基的氨基酸，因而易形成氢键，可用来解释面筋的吸水能力和内聚-粘合性。面筋中所含的许多非极性氨基酸（约30%），有利于蛋白质分子和脂类的疏水相互作用，使之产生聚集。另外，半胱氨酸和胱氨酸约占面筋总量的2%-3% ，可形成许多二硫交联键，这也有利于蛋白质分子之间在面团中的紧密连接。

某些小麦品种的面筋蛋白质特别适合制作面包。而大多数谷物和植物蛋白质却不适宜制作面包，因此添加它们到小麦粉中常常是有害的，尽管其原因还不完全清楚，但可以解释小麦面筋蛋白质对面团的形成和在面包制作中所起的作用。

还原剂（例如半胱氨酸）或巯基封闭剂（如N-乙基马来酰亚胺）能极大的降低面团粘度，所以具有破坏水合面筋和面包面团的内聚结构的作用。添加氧化剂例如溴酸盐可增加面团的韧性和弹性。含高强度面筋的面粉需要长时间混合，才能产生粘合的面团。而面筋含量低的面粉用水混合时，若用力或持续时间超过一定的限度，可使面筋网络破坏，这很可能是由于二硫键断裂（特别是没有空气存在时）的缘故。

面团强度与麦谷蛋白以及完全不溶解的“残余蛋白质”的含量有关。用不同比例麦醇溶蛋白-麦谷蛋白的均质小麦面粉进行试验，表明麦谷蛋白决定面团的弹性、粘结性和混合耐受性、麦醇溶蛋白的易流动性以及面团的延伸度和膨胀等特性，因此有利于产生大的面包松容积。两种蛋白质适当的比例对于面包制作是很重要的，面团过度粘结（麦谷蛋白）会抑制发酵过程中截留的CO2气泡膨胀、面团鼓起和焙烤后面团屑中网眼状空气腔泡的存在。过大的伸长度（麦醇溶蛋白）则形成易破的和可渗透的面筋薄膜，这样不仅保留CO2的能力差，而且面包会瘪塌。

麦谷蛋白和麦醇溶蛋白对面团强度、粘弹性和膨胀性产生不同的影响，是与他们各自的结构特性有关。麦谷蛋白是相对分子质量从12 000到130 000的异种多肽组成的蛋白质，按相对分子质量又可分为高相对分子质量（Mw＞90 000）和低相对分子质量（Mw＜90000＝麦谷蛋白。在面筋中麦谷蛋白的巯基通过分子之间的相互作用，形成分子间的二硫交联键，生成相对分子质量甚至高达几百万的多聚体。分子间的这些二硫键是面团具有大的弹性的原因。 因此，麦谷蛋白和麦醇溶蛋白的适当比例，对于形成粘弹性面团结构是非常必要的。

面粉或添加在面团中的中性与极性脂类，它们与麦醇溶蛋白和麦谷蛋白相互作用，能削弱或增加面筋的网络结构。

焙烤不会引起面筋蛋白质大的再变性，因为麦醇溶蛋白和麦谷蛋白在面粉中已经部分伸展，在捏柔面团时使之变得更加伸展，而在正常温度下焙烤面包时将阻止其进一步伸展。温度高于70～80℃，面筋蛋白质释放出的一些水分被部分糊化的淀粉粒所吸收，因此，即使在焙烤时，面筋蛋白质也仍然能使面包（含40％～50%水）柔软和保持水分。

可溶性小麦蛋白质（清蛋白和球蛋白）在焙烤时发生变性和聚集，这种部分胶凝作用有利于面包屑的凝结。因此，在向焙烤食品中添加外来的蛋白质往往是适宜的，例如营养强化。但不是所有外源蛋白质都适合于形成面筋网络。水溶性球蛋白对面包的松软体积非常不利，而热变性的大豆、乳清或乳蛋白可避免这种不良影响。添加极性脂类、小麦面粉糖脂（单和二半乳糖二酸甘油酯）或合成表面活性剂（非离子型蔗糖酯或离子型硬酯酰乳酸钠），也可以掺合更多不致于使面包结构变坏的外源蛋白质。这表明糖脂对面团网络中的疏水键形成起着重要作用，也可以在小麦面粉中添加面筋增强面团的网络。由于面筋具有粘性，还可用作各种肉制品的粘结剂。

三、胶凝作用(gelation)

变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程称为胶凝作用。胶凝是蛋白质的重要功能性质，在许多食品的制备中起着主要作用，包括各种乳品、果冻、凝结蛋白、明胶凝胶、各种加热的碎肉或鱼制品、大豆蛋白质凝胶、膨化或喷丝的组织化植物蛋白和面包面团的制作等，中国人喜爱的豆腐食品，就是大豆蛋白胶凝作用的产物。蛋白质胶凝作用不仅可用来形成固态粘弹性凝胶，而且还能增稠，提高吸水性和颗粒粘结、乳状液或泡沫的稳定性。

大多数情况下，热处理是蛋白质胶凝必不可少的，但随后需要冷却，略微酸化有助于凝胶的形成。添加盐类，特别是钙离子可以提高胶凝速率和凝胶的强度（大豆蛋白、乳清蛋白和血清清蛋白）。蛋白质还能通过和多糖胶凝剂相互作用形成凝胶，带正电荷的明胶和带负电荷的褐藻酸盐或果胶酸盐之间通过非特异离子相互作用可形成高熔点（80℃）凝胶。同样，在牛乳pH时，κ-酪蛋白带正电荷的部位和多硫酸酯化κ-鹿角藻胶之间能发生特异的离子相互作用，因此酪蛋白胶束被包藏在鹿角藻胶凝胶中。

许多胶凝以高度膨胀（稀疏）和水合结构的形式存在，通常每克白质能保持10g以上的水，而且其他食品成分可被蛋白质的网络所截留。有些蛋白质凝胶含水量甚至高达98%，虽然这种水大部分和稀盐溶液中水的性质相似，但这些水是以物理的方式被截留，因而不易挤出。

蛋白质的其它功能性质还有溶解性 、水合性质、粘度、与其它风味物质的结合等，它们都会影响食品的感官特性。